v Les mécanismes de la protéogénèse (= traduction) :

Ø  Les bases de la traduction :

La traduction des ARN_m est l’étape ultime de l’expression des gènes et la 1^ère étape dans la synthèse d’une protéine fonctionnelle.

-          Configuration tridimensionnelle

-          Modification                                          protéine fonctionnelle

-          Adressage

-          Transport                  destination finale

Ø  Les éléments mis en jeu :

-          Matrice d’ARN_m (ARN matriciel) : lecture dans le sens 5’® 3’

-          Protéine : synthèse à partir de leur extrémité N-terminale

-          Chaque acide aminé est codé par une série de 3 bases (codon) de la matrice d’ARN_m

-          Conservation du processus de traduction au cours de l’évolution

® traduction des ARN_m par les ribosomes et les ARN_t

§  Les ARN_t :

Ce sont des adaptateurs qui permettent l’alignement des différents acides aminés avec leur codon respectifs.

Un acide aminé correspond une population spécifique d’ANR_t.

Ils diffèrent par leur séquence mais ont une structure commune                (cf. p1)

§  Les ribosomes :

C’est le site de la protéogénèse. Ils décryptent l’ARN_m et assemblent les acides aminés. Il y a un nombre élevé de ribosomes par cellule.

Exemples :      

-          20 000 chez E. coli (25% de la matière sèche)

-          10 millions par cellule de mammifère

Procaryote / Eucaryote : la taille est différente mais la structure reste similaire.

S = unité de coefficient de sédimentation par ultracentrifugation

-          La structure secondaire est caractéristique des ARN_t par complémentarité des paires de bases.

-          En association avec les protéines dites ribosomales, les ARN_t se replient et épousent ainsi des structures tridimensionnelles distinctes                  (cf. p1)

Les ARN_t ne jouent pas qu’un rôle structural en constituant le squelette des ribosomes sur lequel se fixent les protéines ribosomales ; ils possèdent aussi une activité catalytique.

Exemple : activité peptidyl-transférase de l’ARN 28 S de la grosse sous unité du ribosome eucaryotique.

§  Les ARNm : Organisation et initiation de la traduction :

·         Similitudes entre les procaryotes et les eucaryotes :

-          La traduction débute à des sites d’initiation spécifiques localisés à l’extrémité 5’ des ARN_m.

-          Les extrémités 3’ et 5’ des ARN_m correspondent à des séquences non codantes dites UTR (UnTranslated Region)

·         Des différences subsistent entre les 2 phylums :

¨      ARN_m procaryotique = ARN_m polycistronique

= un ARN_m code pour de multiples protéines synthétisées indépendamment à partir de plusieurs sites d’initiation.

 

                     5’  UTR    Protéine 1              Protéine 2            Protéine 3          UTR   3’

 

                               Codon                              séquence

   d’initiation                           de Shine-Dolgarno

                                                           (signal de reconnaissance par le ribosome)

¨      ARN_m eucaryotique = ARN_m monocistronique

= un ARN_m ne code que pour une seule protéine.

 

        5’ m⁷G   UTR               une seule protéine                                  UTR  AAA(n)  3’

Coiffe                                                                                                                       Queue 3’ poly a

7méthyl-             Codon

-guanosine    d’initiation

 

¨      Autres différences : la structure des ARN_m et la traduction :

-          Début de la traduction (premier acide aminé) :

Pro : résidu méthionine modifié (N-formylméthionine)

Eu : méthionine (codon d’initiation AUG)

 

-          Les séquences signal sont spécifiquement reconnues par les ribosomes :

Pro : séquence Shine-Dolgarno, situé juste en amont du codon d’initiation.

Elle permet ainsi l’alignement entre le ribosome et l’ARN_m par complémentarité des paires de bases.

            Eu : coiffe 5’ méthylguanosine, à l’extrémité UTR des ARN_m. Elle se trouve assez éloignée du codon d’initiation AUG. Le ribosome eucaryotique scanne ensuite l’ARN_m à partir de la région UTR vers l’extrémité 3’ à la recherche du codon d’initiation.

Ø  Les mécanismes de la Protéogénèse :

-          initiation

-          élongation

-          terminaison

Des protéines non ribosomales, dites facteurs de traduction, sont requises pour chacune de ces étapes.

§  Etape d’initiation chez les eucaryotes :                                                   (cf. p2a)

= formation d’un complexe d’initiation qui s’est formé par le rapprochement des 3 éléments de la traduction : les sous unités ribosomales, l’ARN_m et l’ARN_INITIATEUR.

-          intervention d’au moins 10 facteurs d’initiation EIF (Eucaryote Initiation Factor)

(3 uniquement chez les procaryotes : IF1, IF2 et IF3)

§  Etape d’élongation :                                                                                (cf. p2b)

En plus du site d’accrochage à l’ARN_m, le ribosome présente 2 sites de fixation à des ARN_t ; l’un désigné par le site P (peptidyl), l’autre par la lettre A (amino-acyl)

§  Etape de terminaison :                                                                            (cf. p2c)

La cellule ne possédant pas d’ARN_t ayant l’anticodon complémentaire au codon STOP, dits également codon de terminaison de la traduction.

Ces codons sont spécifiquement reconnus par des facteurs de libération (ou de relargage)

-          Codon STOP : UAA ; UAG ; UGA

 

v Les structures impliquées dans l’adressage et le transport intracellulaire des protéines dans les cellules eucaryotes :

Il existe 2 types de ribosomes.

Protéines synthétisées

 

Ribosomes libres                                                               Ribosomes associés

dans le cytosol                                                        à la  membrane du R.E.R

Adressage et transport

Mitochondrie, plaste,                                                        R.E, Golgi, Lysosome,

Peroxysome.                                                                       Membrane plasmique.

 

(les mitochondries et les plastes ont leur propre ADN mais ne produisent qu’une partie de leurs protéines)

C’est le génome nucléaire (noyau) qui contribue à la synthèse de ces protéines.

Ø  Structure de fonction du réticulum endoplasmique :

C’est l’organite le plus répandu dans les cellules animales. (40% des membranes d’un eucaryote et 10% de l’espace interne d’une cellule animale)

Il y a une connexion entre l’enveloppe nucléaire et la membrane du R.E (transfert direct de matériel)

§  Son rôle dans la sécrétion extracellulaire des protéines :

1960 : fonction démontrée pour la 1^ère fois dans les cellules procaryotiques spécialisées dans la synthèse de protéines à action digestive.

® Technique du Pulse – Chase.

Les cellules du pancréas sont marquées avec un acide aminé radioactif (leucine traitée au ³H) pour étudier la voie de biosynthèse et de transport intracellulaire des protéines sécrétées.                                                                                                  (cf. p1)

-          Voie générale de sécrétion constitutive dans toutes les cellules eucaryotes :

 

Protéine

R.E.R             Des protéines demeurent cependant dans le R.E.R

L’entrée des protéines                               ou dans l’appareil de Golgi pour y jouer une fonction

dans le R.E.R est une étape           Golgi             précise.

majeure dans la voie de transport

intracellulaire des protéines dans           Vésicules trans-golgiennes

les cellules eucaryotes.

                                               Lysosome                                         Extérieur de la cellule

                                               Membrane plasmique

Ces protéines sont soit transférées dans le lumen du R.E.R (protéines solubles) ; soit intégrées dans la membrane du R.E.R (protéines membranaires)

 

-          Voie de sécrétion régulée par des stimuli (cellules spécialisées)

 

§  Mécanismes de transfert des protéines dans le lumen :                           (cf. p3)

·         Etape 1 : Initiation de la synthèse protéique dans le cytosol sur un ribosome libre. Le polypeptide est adressé spécifiquement au R.E.R de par l’existence dans sa région N-terminale d’une séquence particulière (» 22 acides aminés) : le peptide signal. Celui-ci est spécifiquement reconnu par un complexe protéique cytosolique (6 polypeptides + 1 ARN 7 S) : le SRP (Signal Recognition Particule)

·         Etape 2 : Interruption momentanée de la synthèse protéique. Le complexe ribosome – SRP se fixe à un récepteur spécifique de la SRP intégré à la membrane du R.E.R : formation d’un complexe de transfert. La particule SRP est libérée, le ribosome se fixe sur un complexe de transport : le translocon, ancré dans la membrane du R.E.R.

·         Etape 3 : Insertion du peptide signal dans le canal du complexe de transfert. La synthèse protéique est réamorcée. La protéine en cours de synthèse ainsi transportée à travers la membrane en direction du lumen du R.E.R.

·         Etape 4 : Une fois la traduction achevée, le peptide signal est clivé par l’action d’une peptidase signal. La protéine est ainsi transférée dans le lumen et pourra y être modifiée et dirigée vers l’appareil de Golgi.

 

§  Mécanismes d’insertion des protéines dans la membrane du R.E.R :             (cf. p4)

Les protéines destinées à être ancrées dans la membrane de Golgi, des lysosomes ou dans la membrane plasmique, sont initialement ancrées dans la membrane du R.E.R ; puis suivent la voie de la sécrétion constitutive. Elles sont ainsi transportées au sein des membranes (mosaïque fluide) en tant que constituants membranaires.

 

 

·         Les différents modes d’insertion :

C              N              C  mode d’insertion le plus fréquent    N

                                              

    Cytosol

                                                                            Membrane             du                       R.E.R

        R.E.R

 

   N              C                                                     N               Boucle       (plusieurs      C

(un seul point d’ancrage)                                                      luminale       points d’ancrage)

séquence hydrophobe (hélice a de 20 à 26 acides aminés)

L’orientation topographique est conservée au cours du transfert : l’extrémité présentée au lumen de R.E.R sera la même pour les lumens du Golgi, des vésicules et de la membrane de la cellule.

·         Etape 1 : Adressage de la protéine, fixation de la SRP que le peptide signal et libération de la SRP.                                              (idem que p3)

·         Etape 2 : Le ribosome se fixe sur le translocon. Au cours de la synthèse, le polypeptide traverse la membrane du R.E.R par le canal du translocon. Le peptide signal demeure dans le canal, d’où la formation d’une boucle luminale dans la séquence polypeptidique.

·         Etape 3 : Au cours de son transfert, la protéine s’ancre à la membrane du R.E.R dans la région médiane hydrophobe néo-synthétisée correspondant à une ou plusieurs hélices a dites séquences STOP de transfert. Cet ancrage interrompt momentanément le transfert de la protéine mais la synthèse est maintenue.

·         Etape 4 : Poursuite de la synthèse protéique sur le ribosome libéré par le translocon. Le peptide signal est clivé par une peptidase signal. La synthèse de l’extrémité C-terminale de la protéine se poursuit alors dans le cytosol. Une fois la synthèse terminée, le complexe de traduction se désagrège.

 

§  Modifications et repliement des protéines dans le R.E.R :

-          Formation de ponts disulfures

-          Glycosylation des protéines

-          Addition de résidus glycolipidiques

-          Assemblage des polypeptides

-          Repliement des protéines

Selon les protéines, ces modifications se font soit au cours de leur transfert à travers la membrane du R.E.R ; soit dans le lumen, une fois le transfert terminé.

 

·         Formation de ponts disulfures (repliement et association de sous-unités) :

Contrairement au cytosol qui est un milieu réducteur (résidus Cystéine maintenus dans leur état SH), le lumen du R.E.R est un milieu oxydant donc favorable à la formation de ponts disulfures S – S (oxydants)

Une protéine catalytique, la DPI (Disulfure Protein Isomerase) facilite l’oxydation des ponts disulfures dans le lumen.

                 Polypeptide     – SH

                                          – SH                    Oxydation

  – SH             facilitée par           – S - - - - S –

                                                    – SH          la DPI                                           – S - - - S –

 

·         Glycosylation des protéines dans le lumen :                             (cf. p5)

¨      Etape 1 : Une enzyme luminale appelée Olygosacchryl transférase assure la fixation d’une ou plusieurs oligosaccharides de 14 résidus glucidiques (2 N-acétylglucosamines ; 9 Mannoses ; 3 Glucoses) sur un ou plusieurs résidus Asparagine (Asn) d’une protéine en cours de synthèse et de transfert dans le lumen.

L’oligosaccharide est synthétisée au préalable dans le lumen sur un acide gras insaturé intra-membranaire à longue chaîne carbonée : le dolichol.

¨      Etapes 2 et 3 : En bilan, 4 résidus glucidiques sont éliminés (3 glucoses et 1 Mannose) par l’action d’enzymes luminales du R.E.R appelées glycosidases (glucosidase et mannosidase) On obtient des glycoprotéines à 10 résidus dont 8 mannoses.

Les protéines produites sont donc très riches en mannose.

La glycosylation des protéines est :

-          une propriété spécifique des cellules eucaryotes (pas de R.E chez les procaryotes),

-          à l’origine d’un adressage spécifique des protéines vers les différents compartiments,

-          un élément d’activation ou d’inactivation de certaines protéines enzymatiques

-          et peut être encore modifiée dans l’appareil de Golgi.

·         Addition de résidus glycolipidiques :                                         (cf. p5)

Cette modification concerne les protéines membranaires du R.E.R fixées sur la face luminale de la membrane et destinées à être adressées spécifiquement à la membrane plasmique de la cellule (insertion)

Coté luminal, ces protéines sont ancrées à la membrane sur un transporteur membranaire, l’inositol, par l’intermédiaire d’un groupement glycolipidique fixé à l’extrémité C-terminale du polypeptide (synthèse et transfert achevés) : l’ancre GPI (ancre Glycosyl-Phosphatidyl Inositol)

L’orientation topographique est conservée ; l’exposition finale est à l’extérieur de la cellule.

·         Le repliement des protéines (« Folding ») :

De nombreuses protéines acquirent leur conformation tridimensionnelle dans le lumen du R.E.R.

Etape 1 et 2 : Le repliement (ou folding) se fait en cours de transfert et de la synthèse de la protéine par une intervention de plusieurs protéines chaperonnes (solubles ou membranaires) dont une protéine soluble majeure du lumen : la BIP (Binding Protein Soluble) Une fois correctement assemblée, la protéine se dissocie des protéines chaperonnes et migre vers l’appareil de Golgi.

 

§  Le réticulum endoplasmique lisse, organisation et fonction :

Structure : prolongement du R.E.R, c’est un réseau de tubules interconnectés avec une absence de ribosomes et de citerne.

·         4 fonctions principales :

-          Production et transfert des lipides membranaires : phospholipides, glycolipides et cholestérol. 

® R.E.L très développé dans les cellules hépatiques et intestinales.

-          Métabolisation du cholestérol en hormones stéroïdes.

® R.E.L très développé dans les cellules glandulaires (testicules, ovaires et dans les cellules nerveuses)

-          Détoxication des drogues (alcool) et médicaments.

® R.E.L très développé dans les cellules hépatiques.

-           Stockage de calcium dans les cellules musculaires squelettiques.

® R.E.L = R sarcoplasmique (libération de Ca²⁺ avec la contraction)

 

Ø  Organisation et fonctions de l’appareil de Golgi (ou Dictyosome) :

§  Organisation (association ou empilement de saccules) :

Cet organite porte le nom du praticien et chercheur italien Camillo Golgi pour sa contribution incontournable dans l’étude de l’organisation structurale des cellules nerveuses en microscopie photonique : mise en évidence d’un « appareil réticulum interne » (R.E + dictyosome)par une nouvelle technique de coloration de ces cellules au nitrate d’argent (réaction noire) Publication de 1898 contestée jusqu’à l’essor de la microscopie électronique à transmission en 1950. Il reçoit le prix Nobel de médecine et de physiologie en 1906.

Vue en microscopie électronique à transmission :

                                                           Vésicules trans-golgiennes

Face Trans = TGN (Trans Golgi Network)

 

     Golgi                                                       vésicule                                            saccule

            Face Cis                                            de transfert                                           médian

= CGN (Cis Golgi Network)

 

                                                                R.E.R

                                   Ribosome

                                   Membrane du R.E

                                                                   Lumen du R.E

                                                           Enveloppe nucléaire              Noyau

 

 

-          La face Cis, orientée vers le R.E, communique étroitement avec lui par l’intermédiaire de vésicules de transport (bourgeonnement)

-          La face Trans, orientée vers la membrane de la cellule, bourgeonne formant des vésicules de transport ou trans-golgiennes. On parle de « plate-forme de bourgeonnement » qui est à l’origine d’un véritable trafic vésiculaire au sein de la cellule.

L’appareil de Golgi est donc composé de sac aplatis et empilés appelés saccules ou citerne.

Des vésicules de transport bourgeonnent également des saccules médians.

 

§  Les fonctions de l’appareil de Golgi :

-          Il réceptionne les protéines et les lipides produits dans le R.E par la face Cis via des vésicules de transfert.

-          Il modifie ces composés pour les exploiter ensuite par sa face Trans vers leur destination finale (lysosome, membrane plasmique, endosome, etc.)

-          Cas des cellules végétales : l'appareil de Golgi est le site de production d’une grande partie des polysaccharides de la paroi (pectine et hémicellulose)

·         Le trafic vésiculaire :                                                                     (cf. p6)

¨      Etape 1 : Les protéines et les lipides sont exportés du R.E vers le CGN dans des vésicules de transport tapissées coté cytosolique d’un manteau protéique appelé coatomère. Ces vésicules, dites vésicules COP, se forment par bourgeonnement du R.E, puis fusionnent avec le CGN après avoir perdu leur manteau protéique (= vésicule déshabillée ou dénudée ou nue) Les protéines COP sont recyclées par le R.E. Même les protéines utiles au R.E sont exportées vers le CGN. Elles portent néanmoins à leur extrémité C-terminale une séquence d’acides aminés reconnus spécifiquement par les récepteurs membranaires du CGN, qui réexpédie alors ces protéines vers le R.E par le biais d’autres vésicules COP, dites de recyclage.

® Voie de recyclage.

¨      Etape 2 : Les protéines non recyclées vers le R.E sont transportées dans les saccules médians de l'appareil de Golgi par des vésicules du type COP du CGN. La région médiane constitue une région très active dans la modification des protéines. D’autres vésicules COP assurent ensuite le transfert des protéines modifiées, des lipides et des polysaccharides en direction du TGN où se déroulent les étapes ultimes de modifications des protéines.

¨      Etape 3 : Le TGN est ainsi un centre d’adressage et de distribution. Il dirige le trafic vésiculaire en direction des lysosomes, des endosomes, de la membrane plasmique et de l’extérieur de la cellule. Différents types de vésicules y bourgeonnent :

-          des vésicules COP, actives dans la voie de sécrétion constitutive ;

-          des vésicules à clathrines : adressage au lysosome, aux endosomes, à la membrane plasmique (intégration), active la voie de sécrétion régulée.

 

·         La glycosylation des protéines dans l'appareil de Golgi :

L'appareil de Golgi fonctionne en grande partie comme une usine de modification des protéines importées du R.E pour les adresser ultérieurement vers les différents organites.

¨      Modifications importantes du groupement glucidique suite à différentes réactions catalysées par diverses glycosyl-transférases et glycosidases.  On obtient une panoplie de glycoprotéines complexes adressées ensuite spécifiquement à la membrane (sécrétion ou intégration par les vésicules COP ou à clathrines)

¨      Modifications nettement moins importantes du groupement glucidique qui se résume à une phosphorylation d’un résidu mannose par l’action d’une kinase (nécessité d’ATP)

On obtient l’étiquette : Mannose 6-phosphate. Les glycoprotéines   sont riches en mannose. L’étiquette M6-p adresse spécifiquement ces glycoprotéines aux lysosomes par les vésicules à clathrines : glycoprotéines lysosomales.

§  Les vésicules à clathrines :                                                                      (cf. p7)

Elles ont un rôle spécifique dans l’adressage des molécules vers la membrane plasmique, les lysosomes et endosomes.

¨      La reconnaissance spécifique entre les glycoprotéines lysosomales et les vésicules à clathrines est basée sur la fixation des résidus Mannose 6-phosphate qui sont des récepteurs membranaires regroupés dans des régions particulières du TGN.

¨      Ces régions du TGN sont tapissées du coté cytosolique d’un revêtement constitué de 2 types de protéines : adaptine et clathrines. La fixation des clathrines à la membrane du TGN est assurée par les adaptines sur qui sont elles-mêmes liées à l’extérieur cytosolique à des récepteurs M 6-p. Les clathrines s’associent en une structure de filet de basket qui déforme la membrane du TGN et conduit au bourgeonnement de vésicules à clathrines qui porte ainsi les complexes récepteurs glycoprotéines lysosomales.

Vésicules à clathrines = vésicules à hydrolases (enzymes hydrolytiques) qui joueront un rôle dans la formation des lysosomes.

Ø  Structure et fonctions des endosomes et des lysosomes :

Le compartiment endosomal et lysosomal s’associent pour constituer une machine efficace dans la destruction des déchets.

§  Le compartiment endosomal 

-          structure : compartiment intracellulaire hétérogène, structure tubulaire et tubulo-vésiculaire délimitées par une membrane.

-          Fonction : trier, transporter et transformer les molécules prélevées par endocytose.

 

Membrane plasmique

                                                                                  fusion

                        Vacuole d’exocytose          Vacuole d’endocytose

 

Endosome précoce                         Endosome précoce de tri

de recyclage                        

                                       Corps multivésiculaire 

                        +                                                        fragment de membrane intracellulaire

Vésicules à                                                             

Hydrolases                           Endosome tardif

(issues du TGN)                                                                                        Lysosome

                                                                                                                                                                       

 

 

 

·         Endosome précoce  de tri :

-          Structure tubulo-vésiculaire située à la périphérie de la cellule à proximité de la membrane plasmique.

-          Origine : fusion de vacuole d’endocytose (revêtement de clathrine)

-          Propriété : le lumen a un pH de 6,2 et un diamètre de 60 nm.

-          Fonction : tri des molécules qui doivent être recyclées des autres qui pourront être transformées.

 

·         Endosome précoce recyclage :

-          Structure : réseau de tubules situé à la périphérie de la cellule à proximité de la membrane plasmique.

-          Origine : endosome de tri.

-          Propriété : le lumen a un pH de 6,2 et un diamètre de 60 nm.

-          Fonction : recyclage des molécules vers la membrane plasmique cellulaire par le biais de vacuole d’exocytose (revêtement de clathrine)

 

·         Vésicule endosomale de transfert = corps multivésiculaire :

-          Origine : involution (vésiculation) de la membrane d’endosome précoce.

-          Propriétés :         diamètre de 200 – 400 nm ;

revêtement COP ;

pH_INTERNE = 6,5 ;

répartition dans tout le cytosol ;

renferme de nombreuses vésicules.

 

·         Endosome tardif = pré-lysosome :

-          Structure réticulo-membranaire. Il reçoit le contenu des endosomes précoces suite à leur fusion avec le corps multivésiculaire : il contient ainsi une grande quantité de membrane.

-          Propriétés :         distribution autours du noyau ;

diamètre de 50 nm ;

pH_INTERNE = 5,5.

Les endosomes tardifs sont à l’origine de certains lysosomes par fusion avec des vésicules à hydrolases issues du TGN qui vont y déverser leur contenu riche en enzymes hydrolytiques (hydrolases)

Ces enzymes digèrent le contenu initial des endosomes tardifs. Ces derniers deviennent des lysosomes à part entière

(= vacuoles de 100 – 500 nm de diamètre ; pH_INTERNE = 4,5 – 4,5 ; riche en hydrolases)

 

§  Le compartiment lysosomal :

·         Historique et organisation :

Les lysosomes, comme les peroxysomes, ont été identifiés suite à la mise au point de techniques cyto-enzymatiques visant à repérer en MET la localisation intracellulaire de certaines enzymes telles que les phosphatases acides et les peroxydases.

A noter : les travaux d’André Claude et de ses élèves Christian Deduve et G.E Palade sur l’identification biochimique puis morphologique des lysosomes et des peroxysomes.

            ® Techniques de fractionnement cellulaire : répartition des organites par ultracentrifugation.

Leur taille va jusqu’à 500 nm ; elle dépend étroitement des composés qu’ils ont absorbés. Leur morphologie dépend donc de la cellule. Mais leur fonction est commune : dégradation de matériels cellulaires (enzymes hydrolytiques)

 

·         Fonction : les hydrolases acides lysosomales :

Ils jouent un rôle majeur dans les cellules animales. Absents dans les cellules végétales, ils sont substitués par une ou plusieurs vacuoles majeures.

La fonction principale des lysosomes est de constituer « le cœur » du système digestif de la cellule animale.

-          Ils servent à la fois à la dégradation de matériels extracellulaires absorbés et à la digestion de composés et structures propres à la cellule devenus inutiles.

-          Ils contiennent environ 50 enzymes hydrolytiques différentes et sont capables d’hydrolyser les protéines, de l’ADN, des ARN, des glucides, des lipides, etc.

                                                                                              -     Toutes les enzymes

                                                                       ATP                     lysosomales sont des

                                                                                                    hydrolases. Elles sont très

                                                                                                    actives à pH = 5. Leur

                                                                                  H⁺             développement dans le

                                                                                                    cytosol entraîne la mort

                                                                                                    cellulaire.

                                                                       ADP     + Pi

 

-          Le pH acide des lysosomes est maintenu par le fonctionnement de pompes à protons en grand nombre sur la membrane. Ces pompes assurent le transfert de protons du cytosol dans le lumen des lysosomes, et ce contre le gradient de protons existant : nécessité d’énergie sous forme d’ATP.

-          Le dysfonctionnement ou la déficience d’une enzyme lysosomale revêt un caractère pathologique ; les maladies lysosomales ont une origine congénitale (mutation accidentelle d’un gène codant pour une glycoprotéine lysosomale)

® maladie de surcharge (lysosome surchargé de déchets non éliminés)

 

·         Origine des lysosomes :

Ils dérivent de la fusion de vésicules à hydrolases issues du TGN avec :

-          soit des endosomes tardifs (ou pré-lysosomes) ;

-          soit des vacuoles de phagocytose, dites hétérophagiques ;

-          soit des vacuoles autophagiques.

 

¨      Hétérophagie : ingestion ou internalisation de particules plus ou moins grosses par endocytose ou phagocytose.

La phagocytose joue un rôle majeur dans :

-          la nutrition  cellulaire (procaryotes) ;

-          l’élimination des organismes infectieux      organismes

-          et l’élimination des cellules mortes              pluricellulaires

Exemple : les macrophages (globules blancs) : élimination de 10¹¹ globules rouges par jour dans la rate et le foie.

 

¨      Autophagie : mécanisme peu sélectif et élimination des organistes.

Rôle important dans :

-          le TURN OVER des organites (= renouvellement) ;

-          la différenciation cellulaire ;

-          la nutrition cellulaire lors d’un jeûne.

Exemple : les cellules hépatiques : destruction d’une mitochondrie toutes les 15 min.

Le stock de mitochondries est renouvelé une fois tous les 10 jours (½ vie)

 

Phagocytose                                                            Autophagie

Membrane                                                               Lame du R.E.L

Plasmique                  bactérie

                                                                                  Mitochondrie

vacuole hétérophagique

= phagosome.                                                          Vacuole autophagique

                                                                           = autophagosome

 

vésicules à hydrolases

 

                                               les hydrolases digèrent

                                                                                                          la membrane interne et non

Phagolysosome                                                      Autophagosome                 la membrane externe.

= hétérolysosome.                                                  = Autolysosome.                             Pourquoi ?

 

·         Le devenir des lysosomes :

-          La plus part des molécules simples produites au cours de la dégradation hydrolytique (acides aminés, oses, etc.) sortent dans le cytosol et servent à la nutrition de la cellule.

-          Les lysosomes âgés accumulent les restes de matériels non hydrolysables et constituent les corps résiduels. L’activité des hydrolases y est devenue très faible, voire nulle. Ils sont détruits avec la cellule.

-          Dans le cas des neurones (cellules non renouvelables), les corps résiduels augmentent en taille et en nombre avec l’age de ces cellules.

-          Certaines cellules spécialisées sont capables d’exocyter le contenu actif de leur lysosome : cette exocytose permet aux phagocytes (macrophages et polynucléaires) de détruire dans le milieu extracellulaire du matériel trop volumineux à phagocyter (= phagocytose frustrée)

 

 

Le métabolisme bioénergétique a pour fonction de produire de l’énergie chimique sous forme d’ATP.

Les organites mis en jeu sont :

-          Les mitochondries, présentes dans toutes les cellules eucaryotes, animales et végétales. Elles produisent de l’ATP en aérobie à partir du catabolisme oxydatif des glucides, des lipides ou des acides aminés.

® Métabolisme respiratoire.

-          Les chloroplastes, présents uniquement dans les cellules végétales. Ils convertissent l’énergie lumineuse en énergie chimique (ATP)

® Photochimie.

L’ATP est utile à la croissance cellulaire, à la synthèse de nombreux composés (anabolisme) et au fonctionnement des transporteurs actifs (pompes, etc.)

N.B : les peroxysomes sont étroitement associés au métabolisme respiratoire, lorsque tous les lipides sont utilisés.

 

v Structure et fonctions des mitochondries :

Ø  Analyse en microscopie photonique : structure et propriétés :

§  Polymorphisme du chondriome :

-          coloration vitale cytochimique au vert Janus ;

-          immunofluorescence (anticorps spécifiques des protéines de l’enveloppe mitochondriales) ;

-          microscopie à contraste de phase : mobilité observée.

 

Chondrioconte               Ovalaire                  Chondriomite

                                                                                                          N.B : entérocyte d’escargot :

                                                                                                                      ® mitochondrie

                                                                                                                      serpentiforme

 

(filamenteux)              (les plus fréquentes)         (granulaires)                     

 (0,4 – 0,5 à 7 µm)             (2 à 4 µm)            (0,5 à 1 µm de Æ)

 

On observe 3 types de mitochondries qui peuvent coexister dans une même cellule.

-          La forme dépend des propriétés physico-chimiques (pH, pression) du cytosol.

-          Le pH acide permet un meilleur rendement des mitochondries les plus petites et ovalaires.

-          L’augmentation de la pression osmotique entraîne la baisse du volume des mitochondries par sortie d’eau des mitochondries vers le cytosol.

 

§  Mobilité du chondriome :

Les mitochondries sont immobiles dans certaines régions du cytosol où elles répondent à un besoin local en énergie.

·         Entérocyte :

Il présente un besoin d’énergie pour le fonctionnement des transporteurs actifs localisés sur les microvillosités apicales et sur la lame basale.

            Lumière intestinale

                                   Microvillosités apicales

                                   Lot apical de chondriocontes

                                   noyau

                                                                                               épithélium intestinal

                                   Lot basal de

                                               mitochondries ovalaires

Tissu conjonctif vasculaire

 

·         Spermatozoïde :

Il présente un besoin d’énergie pour le fonctionnement de l’appareil propulseur.

-          Dans d’autres cellules, les mitochondries peuvent être

mobiles dans le cytosol. Elles suivent un courant cytosolique

provenant de la contraction de protéines                                              Lot apical

= mouvement du cytosquelette (microfilaments          de mitochondrie

            d’actine et microtubules)

-          Cette mobilité s’observe notamment au cours                   appareil        

de la mitose. Lors de la division cellulaire, 2 lots                   propulseur

quasi identiques de mitochondries se disposent de chaque

coté du faisceau mitotique

            = partage équitable du chondriome entre les 2 cellules filles.

§  Distribution intracellulaire des mitochondries :

La répartition des mitochondries dans le cytosol est le plus souvent uniforme.

Certaines cellules spécialisées échappent à cette règle.

(exemple : entérocyte et spermatozoïde)

 

Ø  Propriétés ultrastructurales du chondriome en microscopie électronique :

§  Une constance ultrastructurale (microscopie électronique à transmission) :

Membrane externe                                                 Matrice (pH alcalin)

Membrane interne                                                             Crête

 

Enveloppe                                                                                      Granule matriciel

                                                                                                              ® Ca²⁺ et Mg²⁺ (30 – 50 nm)

                                                                                                          ADN mitochondrial bicaténaire

Accolement transitoire

                                                                                              Espace intermembranaire (pH acide)

                                                                                                          = chambre externe

On observe 2 membranes (l’une externe, l’autre externe) qui constituent l’enveloppe mitochondriale.

-          Elles sont séparées par un espace intermembranaire, dit chambre externe, à un pH acide. Elles présentent des zones d’accolement transitoire au niveau desquelles se fait le transfert de protéines.

-          La membrane interne présente des replis, dits crêtes mitochondriales, qui peuvent être courtes, allongées longitudinalement ou transversales, de section tubulaire, triangulaire ou prismatique.

-          Les crêtes multiplient par 3 la surface d’échange membranaire par rapport à la membrane externe. Le nombre et la surface de ces crêtes sont corrélés avec le besoin en ATP de la cellule.

Exemple : les crêtes sont 3 fois plus nombreuses dans les mitochondries des cellules cardiaques que dans celles des hépatocytes dont le besoin énergétique est moindre.

 

§  Composition chimique et organisation de l’enveloppe mitochondriale :

·         La membrane externe :

Elle est riche en protéines intégrées (3500 par µm² > membrane plasmique)Cela permet une grande perméabilité car nombreuses de ces protéines sont des transporteurs de molécules entre le cytosol et la matrice :

-          des porines (pore aqueux) : transport passif de petites molécules (<10³ Da : pyruvate, acides gras, Pi, H⁺, etc.)

-          des complexes spécifiques de transfert des protéines dans les régions d’accolement des 2 membranes (même structure que pour le transfert du R.E.R)

® transfert des protéines produites dans le cytosol sous le contrôle du génome nucléaire (peptide signal spécifique à leur extrémité N-terminale)

L’espace intermembranaire est le lieu de transit obligatoire pour toutes les petites molécules (<10³ Da) qui traversent la membrane via les porines.

-          Propriétés :         concentration élevée en protons ® pH acide

contient une solution de cytochrome C

 

·         Membrane interne :

Protéines : 70% ; lipides : 30%

-          La présence d’un lipide, le cardiolipide, qui s’oppose au passage d’ions à travers la membrane crée une forte imperméabilité aux ions (notamment aux protons)

-          Elle est 2 fois plus riche en protéines que la membrane externe.

-          Des perméases (transport actif) et des canaux ioniques permettent le transport d’ATP, d’ADP, de pyruvate, d’acides gras, de Pi, Na, K, Ca, etc.

® 4 complexes métalloprotéiques (constitués entre autre de protéines Fe – S) coopèrent pour constituer la chaîne des transporteurs d’électrons.

-          Les 4 complexes métalloprotéiques :

-          I : NADH déshydrogénase (= face matricielle de la membrane)

-          II : Succinate déshydrogénase (= face matricielle de la membrane)

-          III : cytochromes b – c. 1

-          IV : oxydase terminale = cytochrome C oxydase

Les complexes I et II catalysent l’oxydation dans la membrane du NADH et du succinate respectivement. Les électrons ainsi libérés sont transmis à la chaîne de transport d’électrons.

-          La membrane interne contient également :

-          des Ubiquinones, molécules lipophiles de petite taille et très mobiles. Elles jouent un rôle primordial au sein de la chaîne de transporteurs d’électrons ;

-          de l’ATP synthase, responsables de la production d’ATP dans la matrice par phosphorylation oxydative. Ils se concentrent dans les crêtes. Leur fonctionnement est couplé au fonctionnement de la chaîne de transporteurs d’électrons.

 

Ø  Le métabolisme intramitochondrial (dans la matrice) :

Les mitochondries sont la principale source d’énergie des cellules eucaryotes animales. Elles sont le site d’un catabolisme aérobie : l’oxydation des molécules (glucides, acides aminés, et lipides) en présence d’oxygine et conduisent à la production de CO₂, d’H₂O et d’énergie (ATP)

C_nH_2nO_n  +  n O₂  ®   n CO₂  +  n H₂O  +  énergie

 

-          Métabolisme respiratoire :

-          Production d’acétylcoenzyme A

-          Cycle de Krebs

-          Transfert des électrons sur la chaîne des transporteurs

-          Production d’ATP

Les étapes 1 et 2 aboutissent à la production de pouvoir réducteur (molécules réductrices portant des électrons de haute énergie) Ces molécules se ré-oxydent en cédant les électrons à la chaîne des transporteurs de la membrane interne (étape 3) Ce transfert au sein de la membrane est à l’origine de la production d’ATP dans la matrice (étape 4)

 

§  Les étapes 1 et 2 dans les cellules animales :

Selon les cellules, l’acétylcoenzyme A est produite dans la matrice mitochondriale à partir :

-          de pyruvate. Cette conversion produit du gaz carbonique et du pouvoir réducteur sous forme de NADH.

-          d’acides gras à courte chaîne carbonée. Cette conversion est une oxydation des acides gras en présence d’oxygine, dite b oxydation des acides gras. Elle produit des pouvoirs réducteurs sous forme de NADH et FADH.

 

Le pyruvate et les acides gras proviennent du cytosol :

-          Le pyruvate y est produit à partir de molécules simples telles que le glucose ou des acides aminés. La voie de conversion du glucose en pyruvate est appelée glycolyse et se caractérise notamment par un besoin important en énergie (ATP)

Le glucose et les acides aminés entrent dans la cellule par des transporteurs actifs ou par endocytose.

-          Les acides gras à courte chaîne carbonée sont quant à eux produits dans les peroxysomes à partir d’acides gras à longue chaîne carbonée puis sont exportés.

 

Dans la matrice mitochondriale, l’acétylcoenzyme A entre dans un métabolisme oxydatif producteur de gaz carbonique et de pouvoir réducteur sous forme de NADH et de FADH. Ce métabolisme est appelé cycle de Krebs.

 

Dans les cellules eucaryotes végétales, la respiration peut également être alimentée par des acides gras à courte chaîne carbonée (graisse oléagineuse) mais leur production à partir d’acides gras à longue chaîne carbonée ainsi que la b oxydation s’effectueront dans les peroxysomes.

 

§  Etape 3 et 4 : la chaîne de transporteurs d’électrons et la production d’ATP :

= Respiration cytochromique.

-          Coté matrice : oxydation du pouvoir réducteur :

-          Le complexe I : NADH déshydrogénase catalyse l’oxydation du NADH matriciel.

NADH ®  NAD⁺  + 2 e^–  +  H⁺

-          Le complexe II : Succinate déshydrogénase catalyse l’oxydation du FADH₂ matriciel.

FADH₂  ®  FAD  + 2 e^–  + 2H⁺ 

 

-          Ces électrons sont ainsi à l’origine d’une chaîne de réactions d’oxydoréduction au sein de la membrane interne, mettant en jeu successivement l’ubiquinone, le complexe III, le cytochrome C puis le complexe IV. En fin de chaîne, l’oxygène soluble dans la matrice est l’accepteur final des électrons.

-          Au fonctionnement des complexes I, III et IV est associé un transfert de protons de la matrice vers l’espace intermembranaire. Ce transfert se fait contre le gradient préexistant de protons entre l’espace intermembranaire (pH acide) et la matrice (pH alcalin) et nécessite donc de  l’énergie.

® une partie de l’énergie des électrons est utilisée pour ces transferts actifs de protons.

 

-          Ce transfert contribue ainsi à accroître le volume du gradient de protons entre l’espace intermembranaire et la matrice. Mais des protons retournent dans la matrice en empruntant le canal transmembranaire Fe des ATP synthases. Celles-ci prélèvent alors une partie de l’énergie cinétique des protons, dite énergie de dissipation, pour catalyser la production d’ATP dans la matrice.

-          Les complexes I, III et IV sont dits phosphorylants car leur fonctionnement contribue à l’établissement d’un gradient de H⁺.

 

-          L’ATP est ensuite transféré dans le cytosol pour servir au métabolisme cellulaire général par l’intermédiaire d’anticorps ATP/ADP (perméase) sur la membrane interne et de protéines sur la membrane externe des mitochondries.

-          Le CO₂ et le H₂O produits par la respiration quittent les mitochondries en traversant passivement les 2 membranes mitochondriales.

 

Ø  Origine, multiplication et mort des mitochondries.

-          Origine : théorie endosymbiotique.

« Les mitochondries sont des organismes procaryotes en symbiose dans les cellules eucaryotes. »

Les mitochondries dérivent à l’origine d’une bactérie aérobie pourpre intégrée par endocytose.

-          Arguments :

-          Les mitochondries sont délimitées par une double membrane.

-          L’ADN mitochondrial a une structure identique à celui d’une bactérie (circulaire, double brin, absence de structure nucléosomique)

-          Autonomie des mitochondries :

-          Expression des gènes mitochondriaux indépendante de celle du noyau (ARN_m, ARN_t, ribosomes propres)

-          Multiplication par division des mitochondries existantes

-          Mort par autophagie lysosomale.

 

v Structure et fonctions du plastidome :

Ø  Les interconversions plastidiales :

-          Les plastes sont des organites spécifiques des cellules végétales. En suspension dans le cytosol, l’ensemble des plastes d’une cellule constitue le plastidome.

-          Le plastidome ne se limite pas aux chloroplastes, il existe d’autres plastes (proplastes, étioplastes, amyloplastes, chromoplastes) pour chaque type cellulaire.

-          Les plastes se différencient en chloroplastes ou en autre type de plastes selon l’organe.

 

Ø  Ultrastructure des proplastes :

Les proplastes constituent le type de plastes le plus simple structurellement.

-          Les proplastes sont des plastes indifférenciés, délimités par une double membrane (enveloppe) de forme sphérique et de petite taille (1 µm de diamètre)

-          Ils ne renferment pas de pigments, ce sont des plastes incolores. Leur stroma renferme quelques structures membranaires (lamelles) et quelques vésicules lipidiques.

 

Ø  Ultrastructure des étioplastes :

Pour de nombreuses graines, le développement de la jeune plante est initié sous terre. La plante, alors privée de lumière, est dite étiolée. Les cotylédons sont jeunes, les cellules contiennent des étioplastes :

-          Ce sont des plastes de couleur jaune (pigments caroténoïdiens)

-          Ce sont des plastes peu différenciés contenant des structures lamellaires et des globules lipidiques.

-          Ils sont inactifs en photosynthèse.

® Les étioplastes se différencient en chloroplastes. Une fois les cotylédons émergés hors du sol, la différenciation se déclenche avec la perception de la lumière.

 

La différenciation est réversible, comme le prouve cette expérience :

Après un séjour prolongé dans l’obscurité, des jeunes plantes chlorophylliennes de pois s’étiolent :

-          Elongation « exagérée » de la plante (tige blanche)

-          Jaunissement des feuilles (dégradation des chlorophylles)

-          Les chloroplastes se sont déstructurés en étioplastes.

Une nouvelle exposition à la lumière entraîne un verdissement des feuilles et les étioplastes redeviennent des chloroplastes.

 

Ø  Ultrastructure des chromoplastes :

Ils accumulent des pigments jaunes, oranges ou rouges et sont donc à l’origine de la couleur de nombreux fruits, fleurs et racines.

Leur ultrastructure est très différentes de celle des chloroplastes. Les éléments les plus caractéristiques sont leur structure de stockage, dans le stroma, des pigments caroténoïdes. Selon ces structures, on distingue :

-          des pigments solubilisés dans de nombreuses gouttelettes lipidiques en suspension dans le stroma (cas le plus fréquent. Ex : Forsythia) ;

-          des pigments solubilisés dans des structures tubuleuses en suspension dans le stroma ;

-          des pigments intégrés à des lamelles membranaires en suspension dans le stroma (cas rare) ;

-          des pigments initialement solubilisés dans des gouttelettes lipidiques puis insolubilisés progressivement sous forme de cristaux en suspension dans le stroma (cas fréquent comme évolution des chromoplastes globulaires)

 

Ø  Ultrastructure et fonction des amyloplastes :

Les amyloplastes, ou grain d’amidon, produisent et accumulent de l’amidon de façon durable dans les tissus ou organes de réserve (graines, fruits, rhizomes, tubercules)

Leur taille est variable de 1 à 200 µm de diamètre.

Par contre, on observe une constance ultrastructurale :

-          Enveloppe plastidiale,

-          Stroma plus ou moins important selon le taux d’amidon accumulé,

-          Plage d’amidon non soluble.

 

L’amidon est la forme glucidique de réserve la plus répandue chez les végétaux. Il se compose de 2 sous unités polysaccharidiques distinctes :

-          L’amylose : un polymère linéaire d’unités D-glucopyrannosyl à liaisons a 1®4 ;

-          L’amylopectine : un autre polymère d’unités D-glucopyrannosyl à liaisons a 1®6.

 

 L’amidon s’accumule en couches ou strates concentriques autours d’un ou plusieurs points d’initiation, appelés hiles (visible en microscopie photonique)

On peut distinguer différents types d’amyloplastes :

-          amyloplastes simples : un seul hile ;

-          amyloplastes semi-composés : plusieurs hiles et des stries communes aux hiles ;

-          amyloplastes composés : plusieurs hiles et pas de stries communes aux hiles.

Plusieurs types peuvent être présents dans une même cellule. Mais une espèce présente un type majeur.

Application biotechnologique : possibilité de connaître précisément la constitution des farines végétales : Institut national de la répression des fraudes en agroalimentaire.

 

Ø  Ultrastructure et fonction des chloroplastes :

Ils produisent de la chlorophylle, pigment à l’origine de la photosynthèse. Ce pigment confine ainsi la couleur verte à de nombreux végétaux, allant des algues du phytoplancton aux plantes vertes terrestres (feuilles, tiges et fruits immatures)

§  Ultrastructure des chloroplastes des plantes : organisation générale :

 

Lumen du thylakoïde                                                       thylakoïde intergranaire

(pH acide)                                                                                                   stroma

= compartiment                                                                              thylakoïde granaire

intrathylakoïdal                                                                                         granum

                                                                                                          enveloppe

ADN circulaire                                                                                           plastoribosome

Double brin (= Plastome)                                                  accumulation transitoire d’amidon

                                   Globule lipidique plastidiaux

                        (10 à 15 nm) ® caroténoïdes dissous

 

Les chloroplastes des plantes ont une forme ovoïde et une dimension de l’ordre de 3 – 4 µm de diamètre pour 2 – 3 µm d’épaisseur.

Constante ultrastructurale :

-          Délimitation par une double membrane = enveloppe chloroplastique

-          La substance fondamentale est appelée stroma : pH alcalin, riche en protéines, en sucres, en acides aminés (rôle majeur dans la nutrition azotée), en ions Mg²⁺ (pour la chlorophylle) et en Pi.

 

La plus part des protéines sont des enzymes intervenant :

-          dans la réplication et la transcription de l’information génétique chloroplastique,

-          dans la production chloroplastique,

-          dans la synthèse de molécules organiques dont l’amidon par le biais de la photosynthèse.

De l’amidon est effectivement produit, le jour, dans les chloroplastes et y est accumulé transitoirement sous forme de « plage » plus ou moins volumique et nombreux.

La nuit, sa dégradation produit du glucose.

§  Propriétés des membranes chloroplastiques :

·         Délimitation d’un espace intermembranaire d’épaisseur constante :

® pas d’accolement membranaire.

Les membranes interne et externe ont peu de protéines ; leur équipement pigmentaire est également des plus réduits (présence de caroténoïdes mais pas de chlorophylles)

-          La membrane externe est très perméable aux petites molécules par le biais de porines définissant de larges pores aqueux.

-          La membrane interne, au contraire, est la barrière de perméabilité du chloroplaste. Elle régule ainsi les échanges entre le cytosol et le stroma par le biais de transporteurs et de pompes ioniques (H⁺, etc) consommateurs d’énergie (ATP)

·         Les membranes thylakoïdales :

Ce sont des complexes riches en protéines :

-          des transporteurs d’électrons,

-          des ATP synthases

-          et des complexes supra moléculaires protéo-pigmentaires, appelés photosystème.

 Photosystème = association protéique d’acides (chlorophylle et caroténoïde)

 

§  La fonction majeure du chloroplaste : la photosynthèse :

·         Réaction bilan de la photosynthèse :

Respiration (Þ)       =  catabolisme aérobie

Photosynthèse (Ü)  = anabolisme

C_nH_2n+1O_n  +  nO₂  Û  nCO₂  +  nH₂O  +  énergie

·         Une vision globale de la photosynthèse :

 

                                                                                  Production de saccharose

Membrane interne                                                             dans le cytosol

 

                                   CO₂                                           C₃     (accumulation transitoire d’amidon)

Stroma du                                        Cycle de                   

chloroplaste                                       Calvin

(pH alcalin)                                                                                     ATP                ADP + Pi

 

                                   photon                                      photon                    H+

                                                                    NADPH          

                                                           2H⁺     + H⁺                NADP⁺         

 

Membrane du                                                              Flux des électrons

thylakoïde                     PS II                                 PS I

 

Lumen du                                        2H⁺

thylakoïde              H₂O      2H⁺   

(pH acide)                            + ½ O₂           

-          2 types de photosystèmes co-existent sur la membrane des thylakoïdes, les photosystèmes I et II. Ils absorbent les photons et convertissent leur énergie en énergie chimique (photochimie)

-          L’oxydation de l’eau libère 2 e^– au sein de la membrane et contribue à un flux d’électrons des PS II vers les PS I. Ces électrons sont utilisés ensuite pour la réduction de NADP⁺ en NADPH : production de pouvoir réducteur.

-          Ce transfert d’électrons s’accompagne d’un flux de protons à travers la membrane thylakoïdale, de la matrice vers le lumen intrathylakoïdal.

-          Dans le stroma, l’ATP et le NADPH servent au fonctionnement de métabolisme photosynthétique, appelé cycle de Calvin, qui est alimenté en Carbone par les CO₂.

 

§  Origine :

Les plastes ont, comme les mitochondries, une origine procaryotique (théorie endosymbiotique) et proviennent d’une cyanobactérie endocytée. Les preuves moléculaires et biochimiques sont :

-          double membrane,

-          même structure de l’ADN,

-          les similitudes des ribosomes (nature procaryotique) et des modalité de transcription et de traduction.

 

§  Multiplication :

Tout plaste provient de la division d’une plante préexistante.

 

v Les peroxysomes :

Ils sont présents dans tous les cellules eucaryotes et sont constitués :

-          de particules (reliées les unes aux autres par de fins canalicules et qui délimitent des organites ovalaires),

-          d’une seule membrane,

-          d’une matrice

Ils sont dépourvus de génome et leurs phospholipidiques sont produits par le R.E.L.

 

Ø  Fonction :

Comme les mitochondries, ils consomment beaucoup de O₂. Cette consommation ne relève pas pour autant d’un métabolisme respiratoire. La matrice des peroxysomes est très riche en oxydases utilisant l’O₂ comme agent oxydant.

Il s’agit d’oxydases catalysant des acides gras à longues chaînes carbonées et aboutissant à la formation d’acides gras à courtes chaînes carbonées et de peroxyde d’hydrogène H₂O₂.

Ac. gras long  +  O₂  ®  Ac. gras court  + H₂O₂

 

La production H₂O₂ est toxique et éliminée par le peroxysome :

Action d’une catalase :       2 H₂O₂  ®  2 H₂O  +  O₂

Action d’une peroxydase : AH₂  +  H₂O₂  ®  2 H₂O  +  A

 

Les réactions par peroxydase permettent aussi d’éliminer l’alcool ingéré dans les cellules hépatiques (ainsi que de nombreuses autres toxines)

Les cellules hépatiques et rénales sont riches en peroxysome à cause de leur fonction de détoxication de l’organisme.

 

Ø  Origine :

Inconnue.

 

Ø  Multiplication :

Par bourgeonnement du réseau caniculaire et particulaire.

 

Ø  Destruction :

Autophagie des lysosomes, comme tout organite, renouvellement permanent (Turn – Over)